ono jednak od histonu H1 większą ilością argininy (ok. 11%), a przede wszystkim nie spotykaną w chemii histonów N-terminalną treoniną. Znana jest pełna sekwencja 189 aminokwasów w H5 erytrocytów kury [27] i gęsi (193 aminokwasy) [211]. W aminoterminalnej części łańcucha zlokalizowane są wszystkie reszty aminokwasów aromatycznych i większość hydrofobowych, a region karboksyloterminalny ma charakter zasadowy.<br>Dzisiaj już powszechnie przyjęto, że jądrzaste erytrocyty wszystkich ptaków, a ponadto zimnokrwistych kręgowców, jak gady (np. żmija, żółw morski), płazy (np. żaba, traszka) i ryby (np. karp, pstrąg) zawierają analogiczny, komórkowo specyficzny histon H5, nieobecny w innych tkankach tych zwierząt. We wczesnych stadiach erytropoezy u