Typ tekstu: Książka
Autor: Kośmider Joanna, Mazur-Chrzanowska Barbara, Wyszyński Bartosz
Tytuł: Odory
Rok: 2002
Autor: Kośmider Joanna, Mazur-Chrzanowska Barbara, Wyszyński Bartosz
Tytuł: Odory
Rok: 2002
enzymów - białkowych biokatalizatorów, którymi dysponują.
Wpływ enzymów na szybkość reakcji jest przedmiotem badań podstawowych od około stu lat. Najbardziej znane równanie kinetyczne Michaelisa i Menten opublikowano w roku 1913. Jest ono wynikiem zastosowania prawa działania mas do reakcji AoB+C katalizowanej przez enzym E (przebiegającej poprzez etap tworzenia kompleksu enzym-substrat; EA):
Zależność szybkości reakcji prostych (v1 , v2 , v3) od stężeń reagentów opisują równania kinetyczne:
W stanie równowagi szybkości reakcji v1 i v2 są jednakowe, a odpowiednia stała
równowagi (stała Michaelisa) wynosi:
Równanie przedstawia się w formie, w której zamiast stężenia enzymu niezwiązanego z substratem ([E]) wprowadza się całkowite stężenie enzymu
Wpływ enzymów na szybkość reakcji jest przedmiotem badań podstawowych od około stu lat. Najbardziej znane równanie kinetyczne Michaelisa i Menten opublikowano w roku 1913. Jest ono wynikiem zastosowania prawa działania mas do reakcji AoB+C katalizowanej przez enzym E (przebiegającej poprzez etap tworzenia kompleksu enzym-substrat; EA):
Zależność szybkości reakcji prostych (v1 , v2 , v3) od stężeń reagentów opisują równania kinetyczne:
W stanie równowagi szybkości reakcji v1 i v2 są jednakowe, a odpowiednia stała
równowagi (stała Michaelisa) wynosi:
Równanie przedstawia się w formie, w której zamiast stężenia enzymu niezwiązanego z substratem ([E]) wprowadza się całkowite stężenie enzymu
enzymów - białkowych biokatalizatorów, którymi dysponują.<br>Wpływ enzymów na szybkość reakcji jest przedmiotem badań podstawowych od około stu lat. Najbardziej znane równanie kinetyczne Michaelisa i Menten opublikowano w roku 1913. Jest ono wynikiem zastosowania prawa działania mas do reakcji AoB+C katalizowanej przez enzym E (przebiegającej poprzez etap tworzenia kompleksu enzym-substrat; EA):<br><gap><br>Zależność szybkości reakcji prostych (v1 , v2 , v3) od stężeń reagentów opisują równania kinetyczne:<br><gap><br>W stanie równowagi szybkości reakcji v1 i v2 są jednakowe, a odpowiednia stała<br>równowagi (stała Michaelisa) wynosi:<br><br><gap><br>Równanie przedstawia się w formie, w której zamiast stężenia enzymu niezwiązanego z substratem ([E]) wprowadza się całkowite stężenie enzymu
