Typ tekstu: Książka
Autor: Kośmider Joanna, Mazur-Chrzanowska Barbara, Wyszyński Bartosz
Tytuł: Odory
Rok: 2002
Autor: Kośmider Joanna, Mazur-Chrzanowska Barbara, Wyszyński Bartosz
Tytuł: Odory
Rok: 2002
przebiegającej poprzez etap tworzenia kompleksu enzym-substrat; EA):
Zależność szybkości reakcji prostych (v1 , v2 , v3) od stężeń reagentów opisują równania kinetyczne:
W stanie równowagi szybkości reakcji v1 i v2 są jednakowe, a odpowiednia stała
równowagi (stała Michaelisa) wynosi:
Równanie przedstawia się w formie, w której zamiast stężenia enzymu niezwiązanego z substratem ([E]) wprowadza się całkowite stężenie enzymu ([e], suma stężeń enzymu związanego i nie związanego w kompleks EA):
Szybkość powstawania końcowych produktów reakcji enzymatycznej (v) jest
równa szybkości v3 :
Zależność szybkości reakcji (v) od stężenia ([A]), opisaną równaniem Michaelisa
-Menten, przedstawiono na rysunku 11.25 jako funkcje:
Założenie Michaelisa i Menten
Zależność szybkości reakcji prostych (v1 , v2 , v3) od stężeń reagentów opisują równania kinetyczne:
W stanie równowagi szybkości reakcji v1 i v2 są jednakowe, a odpowiednia stała
równowagi (stała Michaelisa) wynosi:
Równanie przedstawia się w formie, w której zamiast stężenia enzymu niezwiązanego z substratem ([E]) wprowadza się całkowite stężenie enzymu ([e], suma stężeń enzymu związanego i nie związanego w kompleks EA):
Szybkość powstawania końcowych produktów reakcji enzymatycznej (v) jest
równa szybkości v3 :
Zależność szybkości reakcji (v) od stężenia ([A]), opisaną równaniem Michaelisa
-Menten, przedstawiono na rysunku 11.25 jako funkcje:
Założenie Michaelisa i Menten
przebiegającej poprzez etap tworzenia kompleksu enzym-substrat; EA):<br><gap><br>Zależność szybkości reakcji prostych (v1 , v2 , v3) od stężeń reagentów opisują równania kinetyczne:<br><gap><br>W stanie równowagi szybkości reakcji v1 i v2 są jednakowe, a odpowiednia stała<br>równowagi (stała Michaelisa) wynosi:<br><br><gap><br>Równanie przedstawia się w formie, w której zamiast stężenia enzymu niezwiązanego z substratem ([E]) wprowadza się całkowite stężenie enzymu ([e], suma stężeń enzymu związanego i nie związanego w kompleks EA):<br><gap><br>Szybkość powstawania końcowych produktów reakcji enzymatycznej (v) jest<br>równa szybkości v3 :<br><gap><br>Zależność szybkości reakcji (v) od stężenia ([A]), opisaną równaniem Michaelisa<br>-Menten, przedstawiono na rysunku 11.25 jako funkcje:<br><br><gap><br>Założenie Michaelisa i Menten
