oraz ubikwitynacji i nawet glikozylacji. Te odwracalne chemiczne modyfikacje, polegające na kowalencyjnym przymocowaniu małych grup lub molekuł do aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym (por. 2.3.3), zmieniają ich charakter i w konsekwencji relaksują sztywną i konserwatywną strukturę pierwszorzędową histonów w odpowiedzi na wymagania życiowe komórki. Odbywają się one głównie w jądrze komórkowym i dotyczą również dobrze zdefiniowanej grupy białek niehistonowych, tj. białek HMG (por. 11.3.4).<br><br>&lt;tit&gt;ACETYLACJA.&lt;/&gt;<br><br>Pierwsze wzmianki o obecności reszt acetylowych w histonach pochodzą z początków lat sześćdziesiątych [5, 161]. Opisano zablokowanie grupy aminowej w N-terminalnej serynie histonów lizynowych (H1 i H2A) oraz argininowego H4 [161, 162