szereg ligandów takich jak kwasy tłuszczowe (potencjalne substraty peroksydacji), miedź i hem. Doświadczenia in vitro wykazują, że albumina chroni erytrocyty przed peroksydacją wywołaną przez jony miedzi dzięki wiązaniu tych jonów. Nawet jeśli związane z albuminą jony miedziowe mogą ulec redukcji (np. przez askorbinian) i w reakcji z nadtlenkiem wodoru wytworzyć ˇOH, rodnik ten reaguje miejscowo specyficznie uszkadzając samą cząsteczkę albuminy. Uszkodzona cząsteczka albuminy ulega proteolitycznej degradacji i jest zastąpiona cząsteczką nowo zsyntetyzowaną (organizm człowieka wytwarza ok. 3 g albuminy w ciągu doby).<br>Albumina osocza krwi człowieka zawiera 17 mostków disulfidowych i jedną wolną grupę tiolową, która może reagować z wolnymi rodnikami