zarówno wewnątrz komórek, jak i w przestrzeni pozakomórkowej. Pozostają silnie związane ze specyficznymi białkami i utrzymywane w formie utlenionej - jonów żelazowych, które bez redukcji nie mogą zainicjować reakcji Fentona. Postulowano wprawdzie istnienie wewnątrzkomórkowej puli żelaza połączonego z niskocząsteczkowym chelatorem, które miałoby pośredniczyć w redystrybucji jonów tego metalu pomiędzy transferryną a ferrytyną i nowo syntetyzowanymi białkami, jednak chelator taki nie został zidentyfikowany.<br>Cząsteczka transferryny ma dwa miejsca wiążące żelazo. W warunkach fizjologicznych transferryna wysycona jest żelazem tylko w około 20% (zatem gotowa do wiązania jonów żelaza, które mogą zostać uwolnione do osocza). Nic więc dziwnego, że stężenie kompleksu Fe3 cytrynian, głównego niskocząsteczkowego