fosforylacji &lt;foreign lang="lat"&gt;in vivo&lt;/&gt; (rys. 11.8b).<br>Spośród histonów rdzeniowych najlepszym akceptorem grupy fosforowej w badaniach in vitro okazał się histon H2B, a konkretnie jego reszty seryny w pozycjach 32 i 36 fosforylowane przez kinazy zależne od cAMP (Ser 32) i cGMP (Ser 36). Obie reszty są zlokalizowane we fragmencie łańcucha polipeptydowego histonu H2B o konfiguracji e i być może wyeksponowanie ich w takiej strukturze przyczynia się do preferencyjnego rozpoznania przez kinazy &lt;foreign lang="lat"&gt;in vitro&lt;/&gt; (por. [124]). Zgodnie z rys. 11.4, w przypadku histonów H2A i H4 miejscem fosforylacji &lt;foreign lang="lat"&gt;in vivo&lt;/&gt; jest tylko d-N-acetylowana seryna w poz. 1, a w