1.5). Enzym ten usuwa nadtlenek wodoru wytwarzany przez MnSOD (rys. 2.2.1) utleniając zredukowaną formę cytochromu c. Na istotną rolę peroksydazy cytochromu c w usuwaniu nadtlenku wodoru wytwarzanego w mitochondriach wskazują obserwacje, iż: (1) całe mitochondria uwalniają o połowę mniej H2O2 niż izolowane cząstki submitochondrialne (nie zawierające składników przestrzeni międzybłonowej); (2) mitochondria nie zawierające tego enzymu uwalniają znacznie więcej nadtlenku wodoru.<br>Bakterie nie mają, jak się wydaje, peroksydazy glutationowej. Streptokoki dysponują natomiast peroksydazą NAD(P)H, enzymem będącym flawoproteiną, katalizującym reakcję utlenienia NAD(P)H przez nadtlenek wodoru:<br>&lt;gap&gt; <br>pełniącym rolę analogiczną do peroksydazy glutationowej u organizmów eukariotycznych.<br>Rośliny posiadają