fragmentacji cząsteczek białkowych, napromieniowanie zaś w warunkach beztlenowych - do agregacji. Główną przyczyną tego odmiennego przebiegu degradacji białek jest powstawanie w warunkach tlenowych rodników nadtlenkowych białek, których dalsze przemiany częściej prowadzą do rozrywania szkieletu cząsteczek.<br>Spośród reszt aminokwasowych białek, oprócz reszt cysteiny i metioniny, również reszty lizyny, proliny, histydyny, tryptofanu, fenyloalaniny, tyrozyny i argininy są bardziej niż pozostałe wrażliwe na uszkodzenie oksydacyjne. Grupy tiolowe reszt cysteinylowych utleniane są do mostków disulfidowych oraz grup sulfenianowych, sulfinianowych czy sulfonianowych, a reszty metionylowe do reszt metionylosulfotlenkowych lub metionylosulfonowych (rys. 1.7.5).<br>&lt;gap&gt;<br>Głównym produktem oksydacyjnego utleniania tryptofanu jest formylokinurenina i kinurenina, fenyloalaniny - tyrozyna i inne