Typ tekstu: Książka
Autor: Kłyszejko-Stefanowicz Leokadia
Tytuł: Cytobiochemia
Rok: 1995
Autor: Kłyszejko-Stefanowicz Leokadia
Tytuł: Cytobiochemia
Rok: 1995
rozpad otoczki jądrowej oraz montaż i wydłużenie wrzeciona podziałowego [40].
Prace dotyczące włączania radioaktywnego fosforanu w histony in vivo oraz in vitro zainicjowano już w 1966 r. [103, 151]. Najsilniej fosforylowanym okazał się histon H1 i dla niego doświadczenia wielu badaczy w tej dziedzinie pozwoliły ustalić przybliżone miejsca fosforylacji in vivo (rys. 11.8b).
Spośród histonów rdzeniowych najlepszym akceptorem grupy fosforowej w badaniach in vitro okazał się histon H2B, a konkretnie jego reszty seryny w pozycjach 32 i 36 fosforylowane przez kinazy zależne od cAMP (Ser 32) i cGMP (Ser 36). Obie reszty są zlokalizowane we fragmencie łańcucha polipeptydowego histonu H2B
Prace dotyczące włączania radioaktywnego fosforanu w histony in vivo oraz in vitro zainicjowano już w 1966 r. [103, 151]. Najsilniej fosforylowanym okazał się histon H1 i dla niego doświadczenia wielu badaczy w tej dziedzinie pozwoliły ustalić przybliżone miejsca fosforylacji in vivo (rys. 11.8b).
Spośród histonów rdzeniowych najlepszym akceptorem grupy fosforowej w badaniach in vitro okazał się histon H2B, a konkretnie jego reszty seryny w pozycjach 32 i 36 fosforylowane przez kinazy zależne od cAMP (Ser 32) i cGMP (Ser 36). Obie reszty są zlokalizowane we fragmencie łańcucha polipeptydowego histonu H2B
rozpad otoczki jądrowej oraz montaż i wydłużenie wrzeciona podziałowego [40].<br>Prace dotyczące włączania radioaktywnego fosforanu w histony <foreign lang="lat">in vivo</> oraz <foreign lang="lat">in vitro</> zainicjowano już w 1966 r. [103, 151]. Najsilniej fosforylowanym okazał się histon H1 i dla niego doświadczenia wielu badaczy w tej dziedzinie pozwoliły ustalić przybliżone miejsca fosforylacji <foreign lang="lat">in vivo</> (rys. 11.8b).<br>Spośród histonów rdzeniowych najlepszym akceptorem grupy fosforowej w badaniach in vitro okazał się histon H2B, a konkretnie jego reszty seryny w pozycjach 32 i 36 fosforylowane przez kinazy zależne od cAMP (Ser 32) i cGMP (Ser 36). Obie reszty są zlokalizowane we fragmencie łańcucha polipeptydowego histonu H2B
