czystości dla zainicjowania już w 1964 r. analizy jej struktury pierwszorzędowej [85] i rozszyfrowania w 1970 r. pełnej sekwencji 125 aminokwasów z N-terminalną proliną przez Iwai i wsp. [88]. W sekwencji tej można wyodrębnić dwa obszary: krótki N-końcowy, oraz potężny C-końcowy, wzbogacony w reszty aminokwasów kwaśnych i hydrofobowych (rys. 11.4). W centrum cząsteczki widoczne są dwa zespoły bez reszt zasadowych, a mianowicie: 8-aminokwasowy (poz. 35­42) oraz 14-aminokwasowy ciąg głównie aminokwasów hydrofobowych (poz. 58­71), zawierający po dwie reszty metioniny i fenyloalaniny. Spośród siedmiu skupisk aminokwasów zasadowych, pięć, tj. cztery pary w poz. 11­12