Typ tekstu: Książka
Autor: Bartosz Grzegorz
Tytuł: Druga twarz tlenu
Rok: 1995
200, Halobacterium halobium) wytwarzają bifunkcjonalny enzym nazywany katalazo-peroksydazą. Cząsteczka katalazo-peroksydazy E. coli (określanej też jako hydroperoksydaza I) składa się z czterech identycznych podjednostek o masie cząsteczkowej 80 kDa, których sekwencja nie przypomina sekwencji katalaz, zbliżona jest natomiast do sekwencji peroksydazy Bacillus stearothermophilus. Bakteryjne katalazo-peroksydazy są aktywne w wąskim zakresie pH, nie są hamowane przez 3-amino-1,2,4-triazol, a żelazo ich grupy hemowej jest redukowane przez podsiarczyn.
Hydroperoksydaza I E. coli syntetyzowana jest w odpowiedzi na kontakt komórki bakteryjnej z nadtlenkiem wodoru i znajduje się pod kontrolą regulonu oxyR (p. 3.15.2), podczas gdy synteza
200, Halobacterium halobium) wytwarzają bifunkcjonalny enzym nazywany katalazo-peroksydazą. Cząsteczka katalazo-peroksydazy E. coli (określanej też jako hydroperoksydaza I) składa się z czterech identycznych podjednostek o masie cząsteczkowej 80 kDa, których sekwencja nie przypomina sekwencji katalaz, zbliżona jest natomiast do sekwencji peroksydazy Bacillus stearothermophilus. Bakteryjne katalazo-peroksydazy są aktywne w wąskim zakresie pH, nie są hamowane przez 3-amino-1,2,4-triazol, a żelazo ich grupy hemowej jest redukowane przez podsiarczyn.<br>Hydroperoksydaza I E. coli syntetyzowana jest w odpowiedzi na kontakt komórki bakteryjnej z nadtlenkiem wodoru i znajduje się pod kontrolą regulonu oxyR (p. 3.15.2), podczas gdy synteza
zgłoś uwagę
Przeglądaj słowniki
Przeglądaj Słownik języka polskiego
Przeglądaj Wielki słownik ortograficzny
Przeglądaj Słownik języka polskiego pod red. W. Doroszewskiego