glutationowa&lt;/&gt;<br><br>Peroksydaza glutationowa katalizuje, jak już mówiliśmy, redukcję nadtlenku wodoru i nadtlenków organicznych przez zredukowany glutation. Cząsteczka enzymu wyizolowanego z krwinek czerwonych jest tetramerem, składającym się z 4 identycznych jednostek o masie cząsteczkowej 21 kDa, zbudowanych z 201 reszt aminokwasowych. Każda podjednostka zawiera w pozycji 47 resztę niezwykłego aminokwasu - selenocysteiny, analogu cysteiny, który zamiast atomu siarki ma atom selenu. Obecność selenocysteiny w centrum aktywnym peroksydazy glutationowej umożliwia dwuelektronowe utlenienie glutationu bez uwalniania wolnego rodnika tiylowego (p. 2.3.3) glutationu. Reakcja przebiega najprawdopodobniej w trzech etapach, z których pierwszym jest utlenienie reszty selenocysteiny przez nadtlenek wodoru:<br>&lt;gap&gt;<br>W następnym etapie zostaje utleniona